Trypsin

Trypsin wird in Form eines Proenzyms als Trypsinogen sezerniert und im Duodenum durch das Enzym Enteropeptidase oder durch bereits aktivierte Trypsinmoleküle per Proteolyse aktiviert. Die gleichen exokrinen Zellen, die Trypsin in den Azinus des Pankreas abgeben, sezernieren auch einen Trypsin-Inhibitor (u.a. Serine-Protease-Inhibitor Kazal-Type 1, codiert vom Gen SPINK1). Dadurch wird verhindert, dass Trypsin bereits in den Pankreasgängen aktiviert wird.

Das katalytische Zentrum des Enzyms wird aus den Aminosäuren Asparaginsäure, Histidin und Serin gebildet.

Trypsin hat ein pH-Optimum von 7 bis 8 und spaltet als Endopeptidase vorwiegend nach basischen Aminosäuren.

Trypsin kann nach seiner eigenen Aktivierung zusätzlich folgende Peptidasen und Lipasen aktivieren:

• Procarboxypeptidasen zu Carboxypeptidasen
• Proaminopeptidasen zu Aminopeptidasen
• Chymotrypsinogen zu Chymotrypsin
• Procolipase zu Colipase
• Prophospholipase A₂ zu Phospholipase A₂

Die oben genannten Peptidasen und Lipasen werden ebenfalls im Pankreas sezerniert, jedoch erst durch die Trypsin-vermittelte Spaltung aktiviert.

Eine labormedizinische Bestimmung des Trypsins kann in folgenden Fällen indiziert sein:

• akute Pankreatitis
• akuter Schub einer chronischen Pankreatitis

Für die Untersuchung wird 1 ml Serum benötigt.

Der Normwert beträgt 10-57 µg/l.

• akute Pankreatitis
• zystische Pankreasfibrose (Säuglinge)
• Niereninsuffizienz
• gelegentlich bei Pankreaskarzinomen

• chronische Pankreatitis im Intervall (60 %)
• Diabetes mellitus (72 %)

Laborlexikon.de; abgerufen am 30.05.2021