PH-Optimum

Enzyme besitzen ein spezifisches, oft eng begrenztes pH-Optimum. Abweichungen von diesem Optimum führen zu einer Verminderung der Reaktionsgeschwindigkeit. Enzyme hängen maßgeblich durch zwei Mechanismen vom pH-Wert ab:

• Die räumliche Struktur (Tertiärstruktur) eines Proteins wird durch den pH-Wert beeinflusst. Die katalytische Aktivität eines Enzyms ist wiederrum abhängig von der Tertiärstruktur, Änderungen dieser wirken sich also auf die Aktivität aus.
• Der pH-Wert hat Einfluss auf die Ladung von Aminosäureresten im aktiven Zentrum, was wiederrum die katalytische Aktivität beeinflusst.

Das pH-Optimum spiegelt in der Regel die Lokalisation eines Enzyms wieder. Lysosomale Enzyme haben beispielsweise ein pH-Optimum im sauren Bereich, da das Lumen des Organells einen pH-Wert von unter 5 besitzt. Pepsin ist ein proteolytisches Enzym im Magensaft und hat ebenfalls ein niedriges pH-Optimum.

Mikroorganismen stehen als Einzeller in direktem Kontakt mit dem umgebenden Medium und werden entsprechend vom pH-Wert beeinflusst. Sie sind in vielfältiger Art an unterschiedliche Säure- und Basenkonzentrationen angepasst. Azidophile Mikroorganismen bevorzugen beispielsweise Umgebungen mit einem niedrigen pH-Wert (< 2). Sie schützen ihr Zytosol und halten dessen pH-Wert neutral, indem sie H⁺-Ionen ständig aktiv aus der Zelle pumpen.