Transcobalamin

Strukturell werden drei verschiedene Untertypen des Transcobalamins unterschieden:

• Transcobalamin I (TCN I)
• Transcobalamin II (TCN II)
• Transcobalamin III (TCN III)

Transcobalamin I (TCN I, Synonym: Haptocorrin) besitzt eine Molekülmasse von 48.209 Dalton. Das entsprechend für dieses Protein codierende Gen befindet sich im menschlichen Erbgut auf Chromosom 11. Transcobalamin I besteht aus 433 Aminosäuren. Im elektrischen Feld der Gelelektrophorese wandert es als Beta-Globulin]. Transcobalamin I wird von den Kopfspeicheldrüsen sezerniert. Seine Aufgabe besteht darin, bereits im Speichel mit Cobalamin einen Komplex zu bilden und es so vor der Magensäure zu schützen. Im Duodenum wird es wieder abgespalten, worauf die Bindung von Cobalamin an den Intrinsic Factor folgen kann.

Diese Unterart weist eine Molekülmasse von 47.538 Dalton. Seine genetische Codierung befindet sich auf Chromosom 22. Das Polypeptid besteht aus einer Kette aus 427 Aminosäuren. Ebenso wie das funktionell und strukturell ähnliche Transcobalamin III wandert Transcobalamin II (TCN II) in der Elektrophorese als Alpha-Globulin. Transcobalamin II transportiert das in den Enterozyten aufgenommene und nach der Aufnahme vom Intrinsic Factor abgespaltene Cobalamin via Blutbahn zur Leber. Ein kongenitaler Transcobalamin-II-Mangel kann eine seltene Ursache einer megaloblastären Anämie bei Säuglingen sein.