Proteinase

Die einfachste Unterteilung der Proteinasen erfolgt in die Gruppe der Exo- und Endopeptidase.

Exopeptidasen sind nur am Ende einer Polypeptidkette aktiv und können Bindungen nicht innerhalb eines Proteins spalten. Je nach bevorzugtem Ende werden sie weiter in zwei Gruppen eingeteilt:

• Aminopeptidasen spalten einzelne Aminosäuren, Di- oder Tripeptide am N-Terminus eines Proteins.
• Carboxypeptidasen spalten einzelne Aminosäuren oder Dipeptide am C-Terminus ab.

Endopeptidasen spalten Peptidbindungen bevorzugt innerhalb einer Polypeptidkette. Je nach katalytischem Mechanismus werden sie weiter in folgenden Gruppen unterteilt. Nach ihrem Wirkungsmechanismus klassifiziert man die Proteinasen in:

• Serinproteinasen; katalytisch aktiver Serinrest im aktiven Zentrum
• Aspartatproteinasen; katalytisch aktiver Aspartatrest im aktiven Zentrum
• Cysteinproteinasen; katalytisch aktive Gruppe aus einem Cystein- und Histidinrest im aktiven Zentrum
• Metalloproteinasen; katalytische Aktivität hängt von divalenten Metallionen (z.B. Zink, Cobalt oder Mangan) ab

Proteinasen können durch verschiedene Substanzen, sogenannte Proteaseinhibitoren, gehemmt werden. Dazu gehören z.B.:

• α1-Antitrypsin
• α1-Antichymotrypsin
• α2-Antiplasmin
• Heparin-Cofaktor II
• Plasminogen-Aktivator-Inhibitor Typ 1
• α2-Makroglobulin

• Rani et al Review on latest overview of proteases. International Journal of Current Life Sciences, 2012