Fc-Rezeptor

Die Bezeichnung der Fc-Rezeptoren ist abgeleitet von der schweren Kette des Immunglobulin-Isotyps, den dieser binden kann. Fcα-Rezeptoren dienen der Bindung von IgA-Molekülen, Fcγ-Rezeptoren binden hingegen IgG-Moleküle. Ein atypischer Fcγ-Rezeptor ist der neonatale Fc-Rezeptor (FcRn-Rezeptor), der strukturell der MHC-Klasse I ähnelt. Desweiteren gibt es noch Fcε-Rezeptoren für IgE und Fcμ-Rezeptoren für IgM.

Diese Rezeptortypen lassen sich wiederum in Subtypen unterteilen, die sich in ihrem Vorkommen und in ihrer Funktion unterscheiden.

Die Effektorfunktion, die durch die Bindung eines Antikörpers an den Fc-Rezeptor gegenüber dem Pathogen ausgelöst wird, ist abhängig von der FcR-exprimierenden Effektorzelle.

IgE, das an den Fc-Rezeptor einer Mastzelle oder eines basophilen Granulozyten gebundenen ist, wird durch die Bindung an spezifische Antigene quervernetzt. Dadurch wird die Freisetzung von vasoaktiven Substanzen und Chemokinen initiiert.

Neben der Freisetzung von Chemokinen werden auch zytotoxische Substanzen von der Effektorzelle abgegeben. Ebenso initiiert der Fc-Rezeptor die Phagozytose opsonisierter Erreger.

Durch die Stimulation erfolgt bei Monozyten und Makrophagen die Abgabe proinflammatorischer Mediatoren. Auch Zytotoxizität kann so vermittelt werden.

Bei B-Lymphozyten kommt es zu einer Modulation der Zellaktivierung und zur Initiierung der Entwicklung des B-Zell-Antikörper-Repertoires.