Immunglobulin E

IgE liegt als Monomer mit einem Molekulargewicht von 190 kDa vor. Es besitzt in dieser Form zwei Antigenbindungsstellen. Wie andere Antikörper bestehen Immunglobulin-E-Monomere aus zwei schweren Kette (ε-Ketten) und zwei leichten Ketten. Jede ε-Kette weist 4 konstante Domänen (Cε1-Cε4) auf.

Die IgE-Syntheserate beträgt unter Normalbedingungen 3 Mikrogramm IgE/kg/Tag. Die Plasmahalbwertszeit des freien IgE beträgt 2-3 Tage. Die IgE-Antikörper, die an Mastzellen gebunden im Blut zirkulieren, können eine Lebensdauer von mehreren Jahren aufweisen.

IgE-Moleküle findet man auf den Zellmembranen von Mastzellen, eosinophilen Granulozyten und basophilen Granulozyten. Dieses Bindungsverhalten von IgE beruht auf dem Vorhandensein von Rezeptoren für den Fc-Teil der Antikörper auf den oben genannten Zelltypen. In freier Form im Plasma kommt IgE praktisch nicht vor.

Auf die Bindung von passenden Antigenen an membranständiges IgE folgt die Ausschüttung von Mediatorensubstanzen (u.a. Histamin) einer anaphylaktischen Reaktion.

Die Hauptfunktion der IgE-Antikörper ist die Abwehr von Infektionen mit Parasiten. IgE ist zum Beispiel an der Immunreaktion gegen Helminthen, wie Schistosoma mansoni, Trichinella spiralis und Fasciola hepatica beteiligt. Ferner wird IgE auch zur Abwehr von Protozoen wie Plasmodium falciparum genutzt.

In der Labormedizin kann, z.B. im Rahmen der Allergiediagnostik, neben der Gesamt-IgE-Konzentration auch der Serumspiegel von allergenspezifischen IgE-Antikörpern bestimmt werden. Für die Diagnostik einer Typ-I-Allergie hat das Gesamt-IgE im Serum nur eine geringe Bedeutung, da der Wert nur sehr grob mit Allergien assoziiert ist.

siehe Hauptartikel: Gesamt-IgE, Spezifische IgE-Antikörper