Aminosäureoxidase

Aminosäureoxidasen sind flavinhaltige Oxidasen (FAD oder FMN als Cofaktor) der Peroxisomen.

Zu ihnen zählen

• die D-Aminosäureoxidase,
• die L-Aminosäureoxidase,
• die Xanthinoxidase und
• die Uricase (fehlt beim Menschen)

Bei diesen Enzymen dient der Sauerstoff als Akzeptor für den bei der Dehydrogenierung eines Substrates gewonnenen Wasserstoff. Dabei entsteht Wasserstoffperoxid. Wasserstoffperoxid ist ein starkes Zellgift und wird durch die ebenfalls in den Peroxisomen vorhandenen Enzyme Katalase und Peroxidase sofort wieder abgebaut.

Die L-Aminosäureoxidase katalysiert spezifisch die oxidative Desaminierung der L-Aminosäuren, d.h. die Bildung der entsprechenden α-Ketosäure. Die reduzierten Flavinnucleotide der L-Aminosäureoxidase reagieren dabei direkt mit molekularem Sauerstoff unter Bildung von Wasserstoffperoxid, das durch Katalase zu Wasser und Sauerstoff zersetzt wird.

Eine wichtige Rolle spielt die L-Aminosäureoxidase im Stoffwechsel der basischen Aminosäure Lysin. Lysin wird nicht wie die anderen L-Aminosäuren einer einfachen Transaminierung unterworfen, sondern von der L-Aminosäureoxydase zur entsprechenden α-Ketosäure (α-Keto-ε-N-acetylamino-capronsäure) oxidativ desaminiert.