Proteinbiosynthese

Beim ersten Schritt der Proteinsynthese werden die 20 verschiedenen proteinogenen Aminosäuren aktiviert. Dabei werden sie mit einer jeweils für sie spezifischen tRNA verestert. Dies geschieht im Zytoplasma durch die Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, einer Gruppe von Enzymen, die jeweils nur für eine bestimmte Aminosäure spezifisch sind. Die Aktivierungsenergie wird durch ATP-Verbrauch geliefert.

Während des zweiten Schritts wird durch Bindung der mRNA und der ersten Aminoacyl-tRNA an eine freie 30S-Ribosomen-Untereinheit ein Ausgangskomplex (initiation complex) gebildet, an den dann die 50S-Untereinheit angelagert wird. Die erste Aminoacyl-tRNS beginnt den Prozess als ein N-Acyl-Derivat, um sicherzustellen, dass die Synthese der Polypeptidkette jeweils zu Beginn der genetischen Botschaft gestartet wird.

Die Peptidkette wird durch fortlaufende Anlagerung neuer Aminoacyl-Reste verlängert. Diese Reste werden von Aminoacyl-tRNA-Estern übertragen, die jeweils durch ein Codon in der mRNA bestimmt werden. Nach Fertigstellung einer jeden neuen Peptidbindung werden sowohl die mRNA als auch die Peptidyl-tRNA-Kette ein Stück am Ribosom entlang geführt, um das nächste Codon in die richtige Position zu bringen. Die erforderliche Reaktionsenergie wird durch GTP-Verbrauch geliefert.

Beim letzten Schritt der Proteinsynthese wird die Polypeptidkette durch geeignete Abschlusssignale (drei besondere Stopcodons) in der mRNA abgeschlossen. Schließlich löst sich die fertige Kette vom Ribosom. Die Ablösung der Polypeptid-tRNA vom Ribosom wird bei Erreichen eines Abschluss-Codons von einem spezifischen Proteinfaktor (release factor) in die Wege geleitet, der an das Ribosom gebunden ist und die Esterbindung zwischen dem Polypeptid und der tRNS hydrolytisch spaltet. Das 70S-Ribosom verläßt darauf die mRNS in freier Form. Es kann in einen neuen Cyclus eintreten, wenn es zunächst in seine 50S und 30S-Untereinheiten dissoziiert, wozu einer der spezifischen initiation factors erforderlich ist.