Proteinfaltung

Christian Anfinsen führte in den 50er-Jahren Experimente zur Untersuchung von Denaturierung und Renaturierung von Proteinen durch. Er fand heraus, dass die durch Harnstoff erfolgte Denaturierung der Ribonuclease durch Dialyse und Reoxidation der Disulfidbrücken rückgängig gemacht werden konnte. Daraus schloss er, dass alleine die Primärstruktur eines Proteins für die korrekte Faltung verantwortlich ist.

Die Proteinfaltung folgt zeitlich der Translation. Sie erfolgt mit der Hilfe von verschiedenen Proteinen und Faktoren und beruht auf der Ausbildung von Disulfidbrücken, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und hydrophoben Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der im Protein vorhandenen Aminosäuren.

Bei den Proteindisulfidisomerasen handelt es sich um Enzyme, die Thiolgruppen enthalten und deshalb mit in Proteinen vorhandenen Disulfidbrücken reagieren können. Es kommt zur Umbildung von Disulfidbrücken, bis die stabilste Form des Proteins erreicht und die Proteindisulfidisomerase wieder in ihrer ehemaligen Form vorliegt.

Die Isomerisierung von Peptidyl-Prolyl-Bindungen wird von den PPIasen katalysiert, so dass beta-Schleifen gebildet werden können.

Die Chaperone hemmen die Aggregation von Proteinen während der Faltung und ermöglichen so die Ausbildung der korrekten Raumstruktur.

siehe auch: Sekundärstruktur