Chaperon

In der Aminosäuresequenz der Proteine ist die räumliche Konformation und Art der Faltung prinzipiell festgelegt. Im ungefalteten Zustand weisen Proteine jedoch reaktionsfreudige hydrophobe Seitenketten auf, die mit anderen hydrophoben Molekülen oder anderen Proteinen zusammentreten können. Dadurch kommt es zur Ausbildung von Proteinaggregaten. Aggregierte Proteine verlieren dabei ihre biologische Funktion.

Chaperone verhindern die Ausbildung von Aggregaten, indem sie die hydrophoben Seitenketten ungefalteter Proteine abschirmen und dadurch die korrekte Faltung der Proteine ermöglichen. Die Chaperone lagern sich dabei an die Proteine an, werden aber nicht fester Bestandteil des zu faltenden Proteins.

Chaperone sind für die Funktion des Stoffwechsels äußerst wichtig. Sie können bei Bedarf vermehrt produziert werden und tragen dann zur Stabilisierung und Aufrechterhaltung der Zellfunktion bei. Ein gutes Beispiel dafür sind die sogenannten Hitzeschockproteine, die vom Organismus bei Stress und Überhitzung freigesetzt werden und ihm ein höheres Maß an Resistenz verleihen, indem sie die korrekte Faltung der Proteine gewährleisten. Des Weiteren spielen sie eine Rolle bei der chaperonvermittelten Autophagie, bei der sie Proteine den Lysosomen zuführen.

Beispiele für eukaryotische Chaperone sind

• Calnexin
• Calreticulin
• Hsp60, Hsp70, Hsp90

Medizinische Relevanz besitzen Chaperone im Rahmen von Erkrankungen, bei denen fehlgefaltete Proteine und deren Akkumulation zur Schädigung von Zellen führen. Die Creutzfeldt-Jakob-Erkrankung (CJD), der Morbus Alzheimer und einige Formen der Amyloidose sind in diesem Zusammenhang die markantesten Beispiele.