Protein

Proteine sind die wichtigsten biochemischen Funktionsträger. Ihr Gesamtbestand macht etwa 15-17% der Körpermasse aus. Die Nahrungsproteine liefern Aminosäuren sowie organische Stickstoff- und Schwefelverbindungen, wirken als Katalysatoren, transportieren und speichern andere Moleküle (z.B. Hämoglobin Sauerstoff), ermöglichen Bewegung, übermitteln Nervenimpulse, verleihen Immunität und kontrollieren das Wachstum und die Differenzierung von Zellen.

Proteine sind lineare Polymere, die aus 20 verschiedenen Aminosäuren und somit auch vielen verschiedenen funktionellen Gruppen zusammengesetzt sind. Sie können sich mit ihrer spezifischen Aminosäuresequenz spontan zu einer dreidimensionalen Struktur falten, die v.a. durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird. Diese für jede Aminosäuresequenz spezifische dreidimensionale Struktur verleiht den Proteinen ihre Vielfalt an verschiedenen Funktionen.

Die Primärstruktur eines Proteins gibt die Reihenfolge der durch Peptidbindungen verknüpften Aminosäuren an. Dies wird als die Aminosäuresequenz bezeichnet. Sie ist durch die Gene festgelegt.

Polypeptidketten können sich zu regelmäßigen Strukturen falten.

Bei der α-Helix ist die Polypeptidkette ringförmig gewunden und wird ca. jede vierte Aminosäure durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Carbonyl-Sauerstoffatom einer und dem Amino-Wasserstoffatom der anderen Peptidbindung stabilisiert. Die Reste zeigen dabei alle nach außen. Die Aminosäuren Valin, Threonin und Isoleucin können diese Struktur durch ihre Verzweigungen am β-Kohlenstoffatom aufgrund sterischer Hinderungen destabilisieren. Auch Asparagin, Serin und Aspartat, die deprotonierte Asparaginsäure, stören eventuell diese Struktur, da ihre stark polaren funktionellen Gruppen mit den der in der Hauptkette gelegenen Amiden um Wasserstoffbrückenbindungen konkurrieren.

Das β-Faltblatt besteht im Gegensatz zur α-Helix aus fast völlig ausgestreckten Strängen der Polypeptidkette, die hauptsächlich antiparallel verlaufen und sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen aller Aminosäuren stabilisieren. Somit bildet das β-Faltblatt ein wichtiges Strukturelement für viele Proteine (z.B. fettsäurebindende Proteine bestehen fast ausschließlich aus dieser Struktur).

Da Proteine meist eine sehr kompakte Struktur aufweisen, muss es viele Richtungswechsel in der Polypeptidkette geben. Bei der β-Kehre bildet das Carboxyl-Sauerstoffatom einer Peptidbindung eine Wasserstoffbrückenbindung zum Amino-Wasserstoffatom der übernächsten Peptidbindung aus, was zu einem abrupten Richtungswechsel führt. Die Ω-Schleifen, wobei das "Ω" nur den Richtungswechsel verdeutlichen soll, bilden die restlichen Richtungsänderungen und verfügen im Gegensatz zu β-Strängen und α-Helices über keine regelmäßigen Strukturen.

Als Tertiärstruktur bezeichnet man die Gesamtanordnung einer Polypeptidkette. Hierbei kommt es oft zu einer charakteristischen Verteilung von hydrophoben und hydrophilen Resten, was in bestimmten Milieus zu thermodynamischer Stabilität führt. Weiterhin sind Wasserstoffbrückenbindungen, Disulfidbrücken, Ionenbindungen und Van-der-Waals Wechselwirkungen an der Stabilisierung involviert.

Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung der Untereinheiten (Polypeptidketten) und deren Wechselwirkungen untereinander in einem Protein. Besteht ein Protein aus zwei identischen Untereinheiten, bezeichnet man es als Dimer. Hämoglobin ist mit seinen zwei Paaren von Untereinheiten ein Tetramer.

Man kann Proteine nach verschiedenen Kriterien einteilen, z.B. nach dem Vorkommen prosthetischer Gruppen (beispielsweise Hämin-Proteine), molekularer Modifikationen (beispielsweise Glykoproteine), nach ihrem Vorkommen (beispielsweise Plasmaproteine) oder nach ihrer Funktion (beispielsweise Enzym- oder Strukturproteine).

Der Tagesbedarf an Proteinen liegt bei einem erwachsenen Menschen bei 1g pro kg-Körpergewicht.

http://www.rcsb.org/pdb/