Alpha-Helix

Polypeptide können mehrere helikale Konformationen ausbilden. Nur die Alpha-Helix besitzt jedoch starke, stabilisierende Wasserstoffbrückenbindungen, die zwischen der 1. und 4. Peptidbindung ausgebildet werden. Sie kann rechts- oder linksgängig sein, wobei sich beide Formen wie Enantiomere zueinander verhalten. Die rechtsgängige Alpha-Helix dreht aufwärts gegen den Uhrzeigersinn. Sie vollzieht in 3.6-Aminosäure-Einheiten eine Windung.

Bestimmte Aminosäuren stören die Ausbildung der Alpha-Helix-Struktur. Hierbei ist besonders das heterozyklische Prolin zu erwähnen, dessen Einbau in eine Aminosäuren-Sequenz zum Abknicken der Peptid-Kette führt.