Prolin

Im Gegensatz zu anderen Aminosäuren besitzt das zyklische Prolin (ebenso wie das Hydroxyprolin) keine freie Aminogruppe. Infolge einer Ringbildung entsteht unter Beteiligung der alpha-Kohlenstoffatoms ein sekundäres Amin. Man bezeichnet Prolin deshalb auch als "sekundäre Aminosäure". Aufgrund der Ringstruktur verfügt das Prolin-Molekül im Vergleich zu anderen Aminosäuren über eine außergewöhliche Rigidität, was maßgeblich die Sekundärstruktur Prolin-haltiger Proteine beeinflusst.

Prolin hat die Summenformel C₅H₉NO₂ und eine molare Masse von 115,13 g/mol.

Prolin liegt überwiegend als Zwitterion vor, da sich das Proton der Carboxygruppe an das Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe lagert. Im elektrischen Feld wandert Prolin nicht, da das Molekül als Ganzes ungeladen ist.

Prolin kann durch das Enzym Prolinhydroxylase in Hydroxyprolin umgewandelt werden. Die Aminosäure gilt wie Glycin als so genannter "Helixbrecher" und findet sich in Peptidketten oft am Übergang von einer Alpha-Helix zur geraden Molekülstruktur.

Prolin wird im menschlichen Körper unter Beteiligung von Vitamin C zu Hydroxyprolin verstoffwechselt, das unter anderem zur Bildung des Proteins Kollagen verwendet wird.

Der Prolinspiegel kann sowohl im Blutserum als auch im Urin bestimmt werden.

• Neugeborene bis 1 Monat: bis 350 µmol/l
• Säuglinge bis 1 Jahr: bis 250 µmol/l
• Kleinkinder 2-6 Jahre: bis 220 µmol/l
• Schulkinder 7-14 Jahre: bis 240 µmol/l
• Erwachsene: bis 350 µmol/l

• Neugeborene bis 1 Monat: bis 2.500 µmol/g Kreatinin
• Säuglinge bis 1 Jahr: bis 2.000 µmol/g Kreatinin
• Kleinkinder 2-6 Jahre: bis 600 µmol/g Kreatinin
• Schulkinder 7-14 Jahre: bis 250 µmol/g Kreatinin
• Erwachsene: bis 100 µmol/g Kreatinin