Myoglobin

Mit 154 Aminosäuren handelt es sich um ein kleinmolekulares Protein aus der Gruppe der Globine, das große Ähnlichkeiten mit den Untereinheiten des Hämoglobins zeigt. Das Molekulargewicht beträgt rund 17 kDa. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt acht α-Helices.

Als Hämprotein enthält Myoglobin das gleiche Porphyrinringsystem wie Hämoglobin, dient aber nicht dem Sauerstofftransport im Blut, sondern nur im Skelett- und Herzmuskelgewebe. Dort ist es im Zytosol frei beweglich und vermittelt den Sauerstofftransport zu den Mitochondrien.

Analog zum Hämoglobin kann Myoglobin durch Reduktion oder Oxidation bzw. die Bindung verschiedener Gase unterschiedliche Formen annehmen:

Myoglobin kommt ausschließlich in der quergestreiften Muskulatur (Skelettmuskulatur, Herzmuskel) vor. Es besitzt eine deutlich höhere Bindungsaffinität zu Sauerstoff als Hämoglobin und fördert den Sauerstofftransport im Zellinneren von der Zellmembran zu den Mitochondrien. Da Myoglobin als Monomer vorliegt, ist seine Sauerstoffbindungskurve nicht wie bei Hämoglobin S-förmig, sondern eine Hyperbel. Trotz seiner hohen Sauerstoffaffinität ist die Kapazität des Myoglobins begrenzt. Eine Aufrechterhaltung des aeroben Stoffwechsels wird nur für wenige Sekunden gewährleistet.

Myoglobin wird glomerulär filtriert und zu über 98% im proximalen Tubulus reabsorbiert (tubulärer Transport). Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin beträgt etwa 10 bis 20 Minuten.

Wird die quergestreifte Muskulatur geschädigt, tritt Myoglobin aus dem Zellinneren ins Blut über und ist dort in Form einer Myoglobinämie sofort nachweisbar. Die Höhe der Myoglobinkonzentration korreliert mit der Schwere der Erkrankung. Auch Myokardnekrosen (z.B. bei Herzinfarkt) führen zu einem Anstieg der Myoglobinkonzentration im Serum.

Liegt im Serum eine deutlich erhöhte Myoglobinkonzentration vor, kann es im Verlauf zu einer Überschreitung der tubulären Reabsorptionskapazität kommen. Dies hat eine Ausscheidung von Myoglobin mit dem Urin (Myoglobinurie) und eine vermehrte Speicherung des reabsorbierten Proteins in der Niere (Myoglobinniere) zur Folge. Wird Myoglobin über den Urin ausgeschieden, färbt sich dieser rotbraun.

Ein besonders ausgeprägter Zerfall der Muskelmasse, die Rhabdomyolyse, kann zu einer schlagartigen Freisetzung großer Mengen von Muskelbestandteilen in das Blut führen, von insbesondere Creatinkinase, Myoglobin) und Elektrolyten. Dadurch kann es zu einem lebensbedrohlichen Crush-Syndrom mit akutem Nierenversagen kommen.

Für die Untersuchung werden 2 ml Serum oder 50 ml von einem 24-h-Sammelurin benötigt.

Der Referenzbereich für Myoglobin im Serum beträgt für:

• Männer: bis 55 µg/l
• Frauen: bis 35 µg/l

Der Referenzbereich für Myoglobin im 24-h-Sammelurin beträgt:

• bis 0,3 mg/l

Myoglobin ist in der Labordiagnostik des Herzinfarkts zwar ein sensitiver, aber sehr unspezifischer Frühmarker. Ist selbst sechs Stunden nach Verdacht auf einen Herzinfarkt kein Anstieg festzustellen, besitzt dieser negative Befund einen hohen negativen prädiktiven Wert. Ein Anstieg ist jedoch kein sicherer Beweis für ein Infarktgeschehen. Als Frühmarker kommen deshalb eher kardiale Troponine, die Creatinkinase und der CK-MB zum Einsatz. Aufgrund seines schnellen Anstiegs eignet sich Myoglobin zur Kontrolle der Reperfusion nach einer thrombolytischen Therapie nach einem Herzinfarkt.

Weiterhin kann Myoglobin im Serum zur Diagnostik und Verlaufskontrolle von Skelettmuskelerkrankungen (z.B. Myopathien) und zur Diagnostik des myoglobinurischen Nierenversagens bestimmt werden. In der Sportmedizin findet Myoglobin als Indikator für die Muskelbelastung des Sportlers Anwendung.

Indikation für die Bestimmung von Myoglobin im Urin sind akute und chronische Erkrankungen und Verletzungen von Herz- oder Skelettmuskulatur. Beim Herzinfarkt hat die Bestimmung von Myoglobin im Urin keine Vorteile gegenüber der Bestimmung im Serum.

• Laborlexikon.de; abgerufen am 13.04.2021