Gustducin

Gustducin weist eine heterotrimere Struktur auf und setzt sich aus einer α-, β- und γ-Untereinheit zusammen. Es hat eine hohe strukturelle Ähnlichkeit mit Transducin.

Eine Stimulation der ligandengesteuerten Kanäle TAS1R2/TAS1R3 (süß), TAS1R1/TAS1R3 (umami) oder TAS2Rs (bitter) aktiviert Gustducin. Es kommt zur Spaltung in eine α-Untereinheit und eine β/γ-Untereinheit. Letztere aktiviert die Phospholipase C, welche die Bildung von IP3 und Diacylglycerol induziert. Inositoltriphosphat bindet den IP3-Rezeptor und bewirkt durch dessen Aktivierung einen Ca²⁺-Ausstrom aus dem endoplasmatischen Retikulum.

Das freigesetzte Calcium aktiviert folgend den TRPM5-Kanal, was zur Ausbildung eines Aktionspotentiales führt. Dieses setzt über die CALHM1/3-Kanäle ATP frei, sodass in der Afferenz zum gustatorischen Kortex ein Aktionspotential generiert werden kann.

Der Transduktionsweg entspricht dem der Gq-Proteinfamilie.

• Ahmad, R., & Dalziel, J. E. (2020). G Protein-Coupled Receptors in Taste Physiology and Pharmacology. Frontiers in pharmacology, 11, 587664. https://doi.org/10.3389/fphar.2020.587664, abgerufen am 08.12.2021