Deiodinase

Man unterscheidet zwei Gruppen von Deiodinasen:

• Iodothyronin-Deiodinasen (3 Isoformen: DIO1, DIO2, DIO3)
• Iodotyrosin-Deiodinasen (IYD)

Die häufigste Enzymform, die Typ-I-Deiodinase (DIO1), kommt vor allem in der Leber und der Niere vor. Darüber hinaus ist sie in Schilddrüse, Hypophyse und Plazenta sowie im Dünndarm und in den Keimdrüsen nachweisbar.^[1] Ihre Aktivität ist bei einer Hyperthyreose erhöht. Propylthiouracil hemmt das Enzym. Bei schweren Allgemeinerkrankungen ist die Aktivität der Typ-I-Deiodinase vermindert.

Die Typ-II-Deiodinase (DIO2) findet sich u.a. in der Schilddrüse, im Myokard, im Skelettmuskel, im ZNS (Hypophyse) und im Fettgewebe.^[2] Sie wird bei T4-Mangel aktiviert und bei T4-Überschuss gehemmt. Die Typ-II-Deiodinase ist für die Aufrechterhaltung stabiler intrazellulärer T3-Spiegel verantwortlich.

Deiodasen vom Typ I und II (DIO1, DIO2) wandeln die weniger aktive T4 in die aktive T3-Form um. Diese Aktivierung erfolgt über die Entfernung des Iod-Atoms an der 5'-Position des äußeren Rings des T4-Moleküls.

Die Typ-III-Deiodase (DIO3), die u.a. in der Plazenta und im ZNS vorkommt, kann T4 und T3 inaktivieren, indem sie das Iod-Atom an der Position 5 des inneren Rings der Moleküle entfernt. Diese inaktivierende Deiodierung kann zudem auch von DIO1 katalysiert werden.

Iodotyrosin-Deiodinasen sind am Abbau von Schilddrüsenhormonen beteiligt. Sie setzen Iod aus Iodotyrosinen zur Wiederverwendung frei. Iodotyrosin-Deiodinasen benötigen Flavinmononukleotid als Kofaktor und gehören zur Superfamilie der NADH-Oxidasen/Flavinreduktasen.