Aconitase

Aconitasen besitzen eine wichtige Funktion als Repressormolekül der Translation im intrazellulären Eisenstoffwechsel. Sie kommen im Zytosol aller Bakterien und Eukaryonten vor und spielen eine wichtige Rolle im Citratzyklus. Bei den meisten Lebewesen existiert eine weitere Form der Aconitase innerhalb der Mitochondrien, Bakterien sind hier die Ausnahme.

Es handelt sich um ein Polypeptid, bestehend aus insgesamt 753 Aminosäuren. Es enthält 4 Eisenatome, die über 4 anorganische Sulfide und 3 Cystein-Schwefelatome gebunden sind.

Es gibt bei Menschen 2 verschiedene Formen der Aconitase:

• Zytoplasmatische Aconitase (cAc, veraltet: Aconitase-1) ist ein Eisenregulatorprotein (IRP). Bei zellulärem Eisenmangel ändert sich die Konformation der Aconitase. In der neuen Konformation kann es Eisen-Response-Elemente (IRE) in der mRNA eisenhaltiger Proteine binden. Dadurch wird u.a. die Translation von Ferritin reduziert, beziehungsweise die des Transferrin-Rezeptors gesteigert.
• Mitochondriale Aconitase (mAc, veraltet: Aconitase-2) ist ein Enzym des Citratzyklus und katalysiert die reversible Umwandlung von Citrat in Isocitrat durch Dehydratisierung bzw. Hydratisierung.

Für die menschlichen Aconitasen kodieren das auf Chromosom 9 lokalisierte ACO1-Gen und das ACO2-Gen auf Chromosom 22.