Beta-Endorphin

Beim Beta-Endorphin handelt es sich um ein Polypeptid aus 31 Aminosäuren mit einer Molekülmasse von 3.465 Dalton. Mit den anderen Endorphinen teilt es die gemeinsame Sequenz Tyr-Gly-Gly-Phe am N-Terminus. Funktionell betrachtet ist Beta-Endorphin ein körpereigenes Morphin. Die Summenformel von Beta-Endorphin lautet C₁₅₈H₂₅₁N₃₉O₄₆S.

Beta-Endorphin wird in den Zellen von Hypothalamus und Hypophyse aus dem Vorgängermolekül Proopiomelanocortin (POMC) synthetisiert. POMC selbst wird ebenfalls im Hypothalamus gebildet und dient der Hypophyse auch zum Aufbau weiterer Hormone (z.B. ACTH und Lipotropin).

Als biologisches Morphinäquivalent besitzt Beta-Endorphin eine hohe Affinität zu spezifischen Opiatrezeptoren. Diese Rezeptoren gehören zu den sog. Oberflächenrezeptoren und sind vor allem im Rückenmark, aber auch im Gehirn und im peripheren Nervensystem (PNS) zu finden. Eine besonders hohe Bindungsaffinität besitzt Beta-Endorphin zu M-Opioidrezeptoren. Zu K-Opioidrezeptoren besteht eine wesentlich geringere Affinität.

Beta-Endorphin nimmt nach Verbindung mit den entsprechenden Rezeptoren Einfluss auf die chemischen Vorgänge an der Synapse. Es verringert die präsynaptische Ausschüttung von GABA und erhöht im Gegenzug die Dopamin-Freisetzung.

Obwohl die molekularen Wirkungen von Beta-Endorphin keine direkte schmerzstillenden Vorgänge induzieren, besitzt das Neuropeptid eine gewisse analgetische Wirkung. Weitere Wirkungen sind:

• Erhöhung der Stresstoleranz.
• Einfluss auf das Vegetative Nervensystem
• Entstehung von Euphorie

Beta-Endorphine sollen darüber hinaus die Funktion von Immunzellen wie T-Helfer-Zellen und B-Zellen hemmen.^[1]

Schmerzen und Stress stimulieren die Beta-Endorphin-Ausschüttung. Aufgrund des gemeinsamen Vorgängers POMC bedingt eine erhöhte ACTH-Ausschüttung auch eine erhöhte Beta-Endorphin-Freisetzung.