Cytochrom

Cytochrome kommen in den Membranen von Mitochondrien und Chloroplasten vor; sie sind enzymatisch aktive, membrangebundene Proteine, in deren aktivem Zentrum der Porphyrinring eines oder auch mehrerer Häm-Moleküle kovalent gebunden ist. Das zentrale Eisen-Ion wird außer durch die vier Elektronenpaare der Ringstruktur zusätzlich durch freie Elektronenpaare von Histidin- und Methionin-Seitenketten stabilisiert.

Das im aktiven Zentrum der Cytochrome befindliche Eisen-Ion ist in der Lage, im Rahmen einer Elektronentransfer-Reaktion zwischen der zwei- (Fe²⁺) und der dreiwertigen (Fe³⁺) Form zu wechseln. Damit können die Cytochrome als Katalysatoren von Redoxreaktionen fungieren; sie spielen eine essentielle Rolle bei der Atmungskette, bei der sie in der Bilanz den Transfer von Elektronen von NADH und FADH2 auf O₂ katalysieren, wobei unter Energiegewinn NAD⁺ oder FAD und H₂O entstehen:

• NADH + H⁺ ---> NAD⁺ + H₂O

In der EC-Klassifizierung der Enzyme werden verschiedene Klassen von Cytochromen unterschieden, die sich durch unterschiedliche Struktur der Porphyrinringe und die Zusammensetzung des Proteinanteils untergliedern lassen:

• Cytochrom A
• Cytochrom a
• Cytochrom B
• Cytochrom b
• Cytochrom C
• Cytochrom c

Cytochrome sind wie andere Hämproteine (beispielsweise Hämoglobin) mit Ausnahme der C-Cytochrome gegen Kohlenmonoxid und HCN empfindlich, die das aktive Zentrum blockieren und damit die Atmungskette zum Erliegen bringen.
Diverse genetische Defekte der Häm-Biosynthese sind beschrieben, die die Funktion der Atmungskette beeinträchtigen.

Cytochrom C wird als Therapeutikum bei Barbiturat- und Kohlenmonoxid-Vergiftungen verabreicht.