Tyrosinase

Die Tyrosinase wird im Menschen vom Gen TRY codiert, das auf Chromosom 11 liegt. Es besteht aus 529 Aminosäuren und bindet im aktiven Zentrum zwei Kupferionen über je drei Histidin-Reste. Über das Metall wird während der katalytischen Aktivität Sauerstoff gebunden und übertragen. Die Tyrosinase ist ein Typ-I-Transmembranprotein und in den Melanosomen, spezialisierten Lysosomen der Melanozyten, lokalisiert.

Bei der Melaninsynthese katalysiert die Tyrosinase drei verschiedene Reaktionen. Im ersten Schritt hydroxyliert es den aromatischen Ring des Tyrosins, so dass L-DOPA entsteht. Anschließend oxidiert es dieses zu Dopaquinon, das durch andere Enyzmen zu Leukodopachrom umgebaut wird. Daraus bildet die Tyrosinase wiederum Dopachrom, das in weiteren Schritten zu Melanin umgewandelt wird.^[1]

Die Tyrosinase ist das Schlüsselenzym der Melaninsynthese aus Tyrosin und wird durch UV-Licht aktiviert.

Mutationen im Gen, das für die Tyrosinase codiert, sind ursächlich für den Okulokutanen Albinismus Typ 1, bei dem Melanin gar nicht oder nur in geringen Mengen gebildet wird.^[2]

Verschiedene Inhibitoren der Tyrosinase werden in der Dermatologie zur Behandlung von Hyperpigmentierungen eingesetzt. Dazu gehört z.B. Rucinol und Arbutin.