Transglutaminase
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LoslegenEnglisch: transglutaminase
Definition
Transglutaminasen sind Enzyme, welche die Bildung von Quervernetzungen (Cross-linking) zwischen oder innerhalb von Proteinen katalysieren. Aufgrund dieser Funktion werden sie auch als "nature's glue" bezeichnet. Die Enzyme sind Calcium-abhängig und in allen Eukaryoten vorhanden.
Biochemie
Transglutaminasen katalysieren die Bildung von Isopeptidbindungen zwischen den γ-Carboxamid-Gruppen (-(C=O)NH2) von Glutaminresten und den ε-Aminogruppen (-NH3) von Lysinresten. Bei dieser Transamidierung wird Ammoniak (NH3) freigesetzt.
Darüber hinaus sind Transglutaminasen dazu in der Lage, Glutaminreste zu Glutaminsäureresten zu deamidieren. Dabei wird ebenfalls NH3 freigesetzt.
Die von Transglutaminasen katalysierten Reaktionen sind irreversibel, die entstehenden Biopolymere weitgehend stabil gegenüber einer Proteolyse. Deshalb werden diese Enzyme durch zahlreiche biochemische Kontrollmechanismen reguliert.
Vertreter
Wichtige Vertreter der Transglutaminasen sind:
- Faktor XIII (Fibrin-stabilisierender Faktor)
- Keratinozyten-Transglutaminase (TGM1)
- Gewebetransglutaminase (TGM2)
- Epidermale Transglutaminase (TGM3)
- Prostatatransglutaminase (TGM4)
Klinik
Transglutaminasen spielen in vielen Bereichen eine essentielle Rolle. Ihre Fehlfunktion führt daher zu verschiedenen Krankheitsbildern. Beispiele sind:
- Zöliakie: Bei dieser Erkrankung wird die Gewebetransglutaminase in der Darmschleimhaut durch eine Autoimmunreaktion angegriffen. Dies führt zur erkrankungsspezifischen Zottenatrophie.
- Faktor-XIII-Mangel: Bei dieser seltenen Gerinnungsstörung ist die Transglutaminase Faktor XIII vermindert, welcher die Quervernetzung von Fibrin herbeiführt. In der Folge kommt es zu Wundheilungsstörungen.
Quellen
- Transglutaminase 2, a double face enzyme, S. Beninati, M. Piacentini, C. M. Bergamini, Amino Acids, March 2017, Volume 49, Issue 3, pp 415–423