Selenocystein

Selenocystein ist ein strukturelles Analogon der Aminosäure Cystein und enthält ein reaktionsfähiges Selenatom statt des Schwefelatoms, das beim Cystein vorhanden ist. Die Summenformel lautet:

• C₃H₇NO₂Se

Die Verbindung liegt als Zwitterion vor, d.h. sie kann sowohl sauer als auch basisch sein.

Die Aminosäure ist Bestandteil einiger menschlicher Proteine. Selenocystein hat vor allem als Baustein einiger Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren, eine herausragende Bedeutung für den Organismus. Zu diesen Enzymen zählen u.a.:

• Glutathion-Peroxidase
• Dejodase
• Thioredoxinreduktase
• Selenprotein P

Selenocystein entsteht durch Modifikation der Aminosäure Serin vor der Translation. Dazu wird die entsprechende tRNA mithilfe der Serin-tRNA-Synthetase mit Serin beladen. Dieses gebundene Serin wird dann enzymatisch durch die L-seryl-tRNASec-Selentransferase mithilfe von Monoselenphosphat in Selenocystein-tRNA umgewandelt.^[1]

Bei der Translation wird diese modifizierte Aminosäure durch Recodierung in die Peptidkette eines der oben stehenden Proteine eingebaut. Dazu nimmt die mRNA dank einer bestimmten Basensequenz eine Haarnadelstruktur an. Durch diese spezifische Sekundärstruktur wird das Stopcodon UGA nicht mehr als solches erkannt. Stattdessen wird die mit Selenocystein beladene tRNA verwendet.^[2]

L-Selenocystein wird durch Proteolyse aus der Peptidkette der Proteine freigesetzt. Daraufhin wird es durch die zytosolische Selenocystein-ß-Lyase (SCLY) in L-Alanin und anorganisches Selen gespalten. Das Selen kann wiederverwertet werden.

Der Abbau von Selenocystein ist erforderlich, da freies Selenocystein in höheren Konzentrationen für die Zelle toxisch ist.^[3]