Ribosom

Ribosomen erscheinen elektronenmikroskopisch in runder bis ellipsoider Form und haben einen durchschnittlichen Durchmesser von 20 bis 25 nm. Sie bestehen typischerweise aus zwei Untereinheiten, die sich in Abhängigkeit von Magnesium, Initiationsfaktoren und mRNA vereinigen und damit die Proteinbiosynthese beginnen.

Es exisitieren eine kleine und eine große Untereinheit, die wiederum aus mehreren Proteinuntereinheiten und eingelagerter rRNA aufgebaut sind. Die eukaryotischen Ribosomen haben eine Masse von 80 S (Massenangabe als nichtlineare Svedberg-Zentrifugationskonstante) mit den Einzelgewichten der Untereinheiten von 60 S und 40 S. Bei Säugetieren ist die 40 S-Untereinheit aus 33 Proteinen und einer rRNA (18 S rRNA) aufgebaut, die 60 S-Untereinheit enthält 49 Proteine und drei rRNAs (28 S, 5,8 S und 5 S). Die prokaryontischen 70 S-Ribosomen bestehen aus einer 50 S- und einer 30 S-Untereinheit.

Zu Beginn der Translation kann die aus dem Zellkern freigesetzte mRNA an die kleine ribosomale Untereinheit binden. Als Präinitiationskomplex scannt die kleine Untereinheit dann die mRNA bis zum Startcodon. Hier bindet die große Untereinheit, unterstützt durch diverse Initiationsfaktoren. Die bei der Fusion beider Ribosomenteile entstehende Rinne dient der Durchspulung der RNA-Kette; daneben entstehen drei Bindungsstellen mit teilweise katalytischer Aktivität:

• Aminosäure-Stelle (A-Stelle)
• Polypeptid-Stelle (P-Stelle)
• Exit-Stelle (E-Stelle)

Während des Verlängerungszyklus wechselt das Ribosom zwischen zwei Zuständen, die man als prä- und posttranslationalen Zustand bezeichnet. Dabei sind jeweils zwei von drei tRNA-Bindungsstellen mit einer tRNA besetzt.

Im prätranslationalen Zustand sind die A- und P-Stelle besetzt. Die P-Stelle trägt die tRNA mit der Polypeptidkette, während die A-Stelle von der neu hinzugekommen Aminoacyl-tRNA besetzt ist. Nun wird die Polypeptidkette von der P-Stellen-tRNA auf die A-Stellen-tRNA übertragen. Die große Untereinheit fungiert hierbei als Peptidyltransferase, welche die energiereiche Bindung zwischen tRNA und Aminosäure aufspaltet und die Ausbildung der Peptidbindung katalysiert.

Danach wechselt das Ribosom in den posttranslationalen Zustand: Es wandert um drei Basen auf der mRNA weiter, wodurch die vorherige A-Stellen-tRNA zur P-Stellen-tRNA wird. Die nun leere ehemalige P-Stellen-tRNA wird über die E-Stelle (Exit) aus dem Ribosom geschleust.

Die Translation kann entweder im Zytosol stattfinden oder am endoplasmatischen Retikulum. Befindet sich zu Beginn des Polypeptides ein Signalpeptid mit einer spezifischen Aminosäuresequenz, vermittelt dieses die Bindung an einen Signalerkennungspartikel (SRP). Dieser Komplex blockiert zunächst die weitere Elongation und rekrutiert das Ribosom an das raue ER. Dort bindet er an den SRP-Rezeptor und das Polypeptid wird ins ER-Lumen transportiert. Die Verteilung zum Bestimmungsort erfolgt dann über das Endomembransystem. Das mit Ribosomen versehene ER bezeichnet man auch als raues ER (engl. rough endoplasmic reticulum).

Die prokaryontischen Ribosomen bilden das Angriffsziel verschiedener Antibiotika, die damit die bakterielle Proteinbiosynthese hemmen und bakteriostatisch oder bakterizid wirken.