Transmembranprotein

Die Klassifizierung von Transmembranproteinen kann aufgrund verschiedener Eigenschaften erfolgen.

Proteine mit einer Transmembrandomäne werden auch single-pass-Membranproteine genannt, Proteine mit mehreren TMDs multi-pass.

Transmembrandomänen können die Sekundärstruktur einer α-Helix oder eines β-Faltblatts haben. Single-pass-Proteine haben immer eine α-helicale Struktur, Transmembrandomänen in Form eines β-Faltblatts kommen nur in multi-pass-Proteinen vor. Bei letzteren handelt es sich meistens um Transport-Proteine wir Carrier oder Ionenkanäle. Die β-Faltblätter ordnen sich dabei in einer fassähnlichen Struktur an. Hydrophobe Aminosäuren sind darin nach außen gerichtet und interagieren mit der Membran. Hydrophile Aminosäuren richten sich nach innen und bilden einen Kanal, worüber polare Moleküle durch die Membran gelangen könnnen.

Transmembranproteine können außerdem nach der Position ihrer terminalen Enden unterschiedenen werden.

• Typ-I-Transmembranproteine sind single-pass-Proteine, bei denen der C-Terminus im Zytosol liegt und der N-Terminus extrazellulär oder im Lumen von Organellen wie dem Endoplasmatischen Retikulum. Beispiele für diesen Typ sind der Insulin-Rezeptor oder der LDL-Rezeptor.
• Typ-II-Transmembranprotein sind single-pass-Proteine, bei denen der N-Terminus im Zytosol liegt und der C-Terminus extrazellulär bzw. im Lumen. Ein Beispiel hierfür ist der Transferrin-Rezeptor.

Transmembranproteine sind eine große, heterogene Gruppen von zellulären Proteinen mit verschiedenen Funktionen. Sie sind unter anderem Rezeptoren, Ionenkanäle und Carrier, Zelladhäsionsmoleküle und Strukturproteine der extrazellulären Matrix.