Michaelis-Menten-Theorie
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Loslegennach dem deutsch-amerikanischen Biochemiker Leonor Michaelis (1875–1949) und der kanadischen Biochemikerin Maud Menten (1879–1960)
Definition
Die Michaelis-Menten-Theorie beschreibt die Enzymkinetik im Rahmen des Fließgleichgewichts von Enzym, Substrat und Produkt.
Hintergrund
Die Theorie basiert auf dem Fließgleichgewicht, das sich bei einer katalytischen Reaktion zwischen Enzym, Substrat und Produkt einstellt. Zunächst bindet das Enzym an das Substrat und ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht. Diese Bindung ist jedoch reversibel, sodass es wiederum zu einer Dissoziation kommen kann. Wird jedoch das Substrat durch das Enzym umgesetzt, resultiert aus der Reaktion ein Produkt. Das Enzym verändert sich hierbei nicht.
| Fließgleichgewicht: | ⇄ | ⇄ |
mit:
[E] = Enzym
[S] = Substrat
[ES] = Enzym-Substrat-Komplex
Dies ist die vereinfachte Form der Gleichung, da theoretisch auch ein intermediärer Enzym-Produkt-Komplex entsteht und eine Rückreaktion zum Substrat möglich ist. Da die Konzentration des Substrats jedoch höher als die des Produktes ist, findet die Reaktion vorwiegend in eine Richtung statt und die Rückreaktion kann für die Enzymkinetik vernachlässigt werden.
Michaelis-Menten-Konstante
...als Dissoziationskonstante
Basierend auf der Überlegung des Fließgleichgewichtes lässt sich die Michaelis-Menten-Konstante (Km) als Ausdruck für die Enzym-Substrat-Affinität ansehen.
| Km = (k-1 + k2) / k1 |
bzw. vereinfacht
| Km = k-1 / k1 |
mit:
Km = Michaelis-Menten-Konstante
k-1 = Rückreaktion von [ES] → [E] + [S]
k2 = Reaktion [ES] → [EP]
k1 = Reaktion von [E] + [S] → [ES]
Ein hoher Km-Wert bedeutet eine geringe Affinität des Substrats zu seinem Enzym. Ein niedriger Wert hingegen bedeutet eine hohe Affinität und somit eine stabile Enzym-Substrat-Bindung.
...als Teil der Michaelis-Menten-Gleichung
Hierbei gibt Km die Substratkonzentration an, bei welcher die Reaktionsgeschwindigkeit der halben Maximalgeschwindigkeit entspricht. Dies leitet sich aus der Michaelis-Menten-Gleichung ab.
Michaelis-Menten-Gleichung
Die Gleichung lautet:
| V0 = Vmax * [S] / Km + [S] |
mit:
Km = Michaelis-Menten-Konstante
Vmax = Maximale Reaktionsgeschwindigkeit
[S] = Substratkonzentration
V0 = Ausgangsgeschwindigkeit
Aus der grafischen Auftragung dieser Beziehung (Umsatzgeschwindigkeit gegen Substratkonzentration) ergibt sich eine Sättigungskurve, die sich asymptotisch der Vmax annähert.
Literatur
- Biochemie des Menschen. Horn F, Hrsg. 8., überarbeitete und erweiterteAuflage. Stuttgart, Germany: Thieme; 2020. doi:10.1055/b000000082