Mantelprotein

Transportvesikel werden für die intrazelluläre Verteilung von Proteinen, die Sekretion (Exozytose) und die Aufnahmen von extrazellulären Material (Endozytose) gebildet. Mantelproteine übernehmen dabei zwei grundlegende Funktionen. Zum einen binden sie Membranproteine in der Donormembran und konzentrieren sie dadurch in dem Bereich, in dem Vesikel gebildet werden. Diese Membranproteine binden zum Teil über ihre Domäne, die in das Lumen des jeweiligen Organells ragt, weitere lösliche Proteine. Dadurch wird sicher gestellt, dass nur bestimmte Proteine in das Vesikel aufgenommen werden. Mantelproteine tragen also zur Spezifität des vesikulären Transports bei.

Zum anderen verformen die Mantelproteine die Membran so, dass sich das runde Vesikel aus der flachen Donormembran bildet. Die Proteine assemblieren dazu in eine käfigartigen Struktur und geben damit die Form und Größe des wachsenden Vesikels vor.

Je nach Transportweg assemblieren spezifische Mantelproteine zu einer Vesikelhülle. Die drei bekanntesten und am besten untersuchten sind dabei folgende:

• Clathrin vermittelt die Ausbildung von endozytotischen Vesikeln an der Plasmamembran. Diese werden dem frühen Endosom zugeführt. Zudem sind sie am Transport von Vesikeln des Golgi-Apparates zur Plasmamembran und zum Lysosom beteiligt.
• COPI-Proteine bilden die Hülle von COPI-Vesikeln, die für den retrograden Transport vom Golgi-Apparat zum endoplasmatischen Retikulum verantwortlich sind.
• COPII-Proteine sind die Mantelproteine der COPII-Vesikel, die anterograd vom ER zum Golgi-Apparat wandern.