Leucin-Zipper

Leucin-Zipper bestehen aus α-helikalen Regionen, bei denen ca. jede erste und vierte aus sieben Aminosäuren hydrophob ist (Heptadenmuster). Dabei handelt es sich meist um Leucin.

Alle Leucine befinden sich dabei auf einer Seite der Helix, sodass ihre hydrophoben Reste in die gleiche Richtung weisen. Die langen Seitenketten der Leucinreste assoziieren über hydrophobe Wechselwirkungen mit den Leucinresten einer anderen Helix. Durch diese reißverschlussartige Verbindung können sich zwei monomere Proteine zu einem Homo- oder Heterodimer zusammenlagern. Die beiden parallel angeordneten α-Helices sind umeinander gewunden und bilden so eine Superhelix (Coiled Coil).

Das Leucin-Zipper-Motiv ist essenziell für die DNA-Bindung, es assoziiert selbst aber nicht mit der DNA. Diese geschieht durch benachbarte basische Domäne, die v.a. Lysin und Arginin enthalten. Der Leucin-Zipper vermittelt somit die Assoziation der Monomere, sodass eine korrekte Positionierung der basischen DNA-Bindungsdomänen im Dimer ermöglicht wird. Daher spricht man in der Gesamtheit auch von einer basischen Leucin-Zipper-Domäne.

Leucin-Zipper finden sich z.B. in folgenden Proteinen:

• CREB
• AP-1
• C/EBP