Kooperativer Effekt

Nimmt die Affinität zu, nachdem eine bzw. mehrere Untereinheiten bereits einen Liganden gebunden haben, spricht man von einem positiven kooperativen Effekt, umgekehrt von einem negativen kooperativen Effekt. Die Kooperativität kann mit Hilfe der Hill-Gleichung und des Response-Koeffizienten beschrieben werden.

Prototyp eines Proteins mit positivem kooperativem Effekt ist Hämoglobin. Die Sauerstoffbindung an einer Untereinheit des Tetramers begünstigt die Bindung weiterer Sauerstoffmoleküle. Die Sauerstoffbindung führt dabei zu einer Konformationsänderung vom Tense- in den Relaxed-Zustand. Diese Eigenschaft erklärt die sigmoide Sauerstoffbindungskurve.

Ein Beispiel für einen negativen kooperativen Effekt ist die Bindung von Glycerinaldehyd-3-phosphat an Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase. Die Bindungskurve zeigt einen pseudohyperbolen Verlauf.