Isoenzym

Isoenzyme unterscheiden sich chemisch in ihrer Aminosäuresequenz. Sie sind vermutlich durch Mutationen der DNA entstanden. Isoenzyme besitzen meist eine unterschiedliche Kinetik (z.B. hinsichtlich der Affinität zum Substrat) und differieren bezüglich der Art ihrer Regulation. Ihr Reaktionsprodukt ist jedoch immer identisch.

Isoenzyme sind für den Organismus unersetzlich, da in verschiedenen Geweben die Enzymreaktionen oft an die jeweiligen Bedürfnisse angepasst werden müssen. So existieren beispielsweise fünf verschiedene Lactat-Dehydrogenasen, die an die Verhältnisse der Herz- beziehungsweise Skelettmuskulatur adaptiert sind.

Ein Beispiel für ein Isoenzym der Hexokinase ist die Glucokinase. Im Gegensatz zu anderen Hexokinasen wird die Glukokinase nicht durch ihr Reaktionsprodukt Glucose-6-phosphat gehemmt. Ihr abweichender Steuerungsmechanismus und die geringere Affinität zur Glukose lässt sie vor allem dann aktiv werden, wenn Glukose im Überfluss vorhanden ist. Aus diesem Grund spielt sie eine wichtige Rolle bei der Glykogensynthese.

Weitere Beispiele sind:

• Pankreasamylase und Speichelamylase
• Die Isoenzyme der Creatinkinase (CK)
  • CK-MB
  • CK-BB
  • CK-MM
• Die Isoenzyme der Lactatdehydrogenase (LDH)
  • LDH1 bis LDH5
  • Alpha-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase

• Laborlexikon.de; abgerufen am 30.03.2021