Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase

Englisch: glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase

Definition

Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, kurz GAPDH, ist ein Enzym, das in der Glykolyse die Dehydrierung des Glycerinaldehyd-3-phosphats zu 1,3-Bisphosphoglycerat katalysiert, wobei auch eine Phosphorylierung stattfindet.

Glycerinaldehyd-3-phosphat bildet mit der GAPDH ein kovalentes Intermediat. Es entsteht durch die Bindung von C1 mit einer Thiolgruppe eines Cysteinrests und Bildung eines Thiohalbacetals. Dabei wird die Aldehydgruppe zu einer Hydroxygruppe reduziert.
Dehydrierung: C1 wird danach durch die Dehydrierung (H⁺/H^-) oxidiert. H⁺ wird abgegeben , H^- wird dagegen auf NAD⁺ übertragen. Dabei entsteht ein Thioester und ein NADH. NADH wird dann gegen NAD⁺ ausgetauscht.
Phosphorylierung: Um das kovalente Intermediat zu spalten, wird ein Orthophosphat Pi benötigt. Die Thioester-Bindung wird vom Orthophosphat angegriffen und das C1 wird infolgedessen phosphoryliert. Als Produkt wird 1,3-Bisphosphoglycerat anschließend weiter in die Glykolyse abgegeben.

Das Besondere an 1,3-Bisphosphoglycerat ist das gemischte energiereiche Säureanhydrid am C1, das im nächsten Schritt für Bildung von ATP wichtig ist.