Einzelstrang-bindendes Protein

Einzelstrang-bindende Proteine verhindern ein vorzeitiges Re-Annealing der getrennten DNA-Stränge während der Replikation und schützen sie vor dem Abbau durch Nukleasen.

Darüber hinaus verhindern sie die Ausbildung von Sekundärstrukturen. Sie besitzen eine hohe Affinität für einzelsträngige DNA und kommen in hoher Konzentration in der Zelle vor. Dadurch können sie auch bei DNA-Schäden, wie Doppelstrangbrüchen, innerhalb kürzester Zeit binden und die freien Bereiche vor weiterer Degradation schützen.

Bakterielle Einzelstrang-bindende Proteine sind meist Tetramere aus vier identischen Untereinheiten von jeweils etwa 19 kDa.

In Eukaryoten wird die Funktion durch das Replication protein A (RPA) ausgeübt. Dieses ist ein Trimer aus drei unterschiedlichen Untereinheiten. Es besitzt keine Sequenzhomologie zu den bakteriellen SSBs. In den Mitochondrien ist ein zusätzliches SSB (mtSSB) lokalisiert, das eine höhere Sequenzhomologie zum bakteriellen SSB hat.

Virale SSBs sind in der Regel Monomere.